펩신 생성과정으로 옳은 것은? | 마이메르시 MyMerci

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소화계통

펩신 생성과정으로 옳은 것은?

1 펩신 → 펩시노겐
2 펩시노겐 + 염산 → 펩신 ✓ 정답
3 펩신 + 염산 → 펩시노겐
4 펩신 + 점액 → 펩시노겐
5 펩신 + 가스트린 → 펩시노겐

해설

펩시노겐은 염산에 의해 활성화되어 펩신이 된다.

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위 문제의 핵심은 펩시노겐(pepsinogen)이 어떤 조건에서 활성 효소인 펩신(pepsin)으로 전환되는지를 묻는 것입니다. 정답은 2번이며, 펩시노겐은 염산이 만드는 산성 환경에서 스스로 펩신으로 활성화됩니다.

위 점막의 주세포(chief cell)에서 합성되는 펩시노겐은 처음부터 단백질 분해 능력을 가진 효소가 아니라 자이모겐(zymogen), 즉 불활성 전구체입니다. 이 불활성 상태가 유지되는 이유는 펩시노겐의 N-말단에 붙어 있는 프로세그먼트(prosegment)가 활성 부위를 가려서 기질 단백질이 접근하지 못하게 막기 때문입니다^[1]. 벽세포(parietal cell)에서 분비된 염산(HCl)에 의해 위 내강의 pH가 낮아지면 이 프로세그먼트와 효소 본체 사이의 정전기적 상호작용이 깨지면서 구조가 풀리고, 펩시노겐은 자신의 프로세그먼트를 잘라내는 방식으로 활성형 펩신이 됩니다^[1].

혼동 주의! 활성화 과정은 단순히 '염산이 펩시노겐을 펩신으로 바꾼다'는 한 단계 반응이 아닙니다. 펩시노겐이 산성 조건에서 먼저 활성형 중간체를 만들고, 이 활성형이 다른 펩시노겐 분자를 잘라주는 자가촉매 활성화(autocatalytic activation)가 일어납니다^[2]. 돼지 펩시노겐에서는 처음에 1~16번 잔기가 떨어져 나가고, 소의 프로키모신에서는 1~27번 잔기가 먼저 유리되는 등 동물 종과 효소 종류에 따라 절단 부위와 순서가 다릅니다^[2]. 돼지 펩시노겐 B를 pH 2에서 활성화하면 Met16p-Glu17p 결합이 잘리면서 슈도펩신 B(pseudopepsin B)라는 공유결합 중간체가 만들어지며, 이것은 pH 2에서 안정하게 존재합니다^[3]. 토끼 펩시노겐 I도 pH 2.0에서 N-말단 25개 또는 26개 잔기를 순차적으로 떼어내면서 활성 중간체를 거쳐 펩신이 됩니다^[4].

임상적으로 이 기전은 위산 분비와 단백질 소화의 관계를 이해하는 데 중요합니다. 위산 억제제를 장기 복용하거나 위축성 위염으로 위산 분비가 줄면 펩시노겐의 활성화가 충분히 일어나지 않아 단백질 초기 소화 효율이 떨어질 수 있습니다. 반대로 위산이 과다한 상황에서는 펩신 활성이 높아져 위점막 손상에 기여할 수 있으므로, 위식도역류질환이나 소화성 궤양의 병태생리를 이해할 때 펩시노겐-염산-펩신의 관계를 함께 기억해야 합니다.

보기 중 1번은 방향이 반대이고, 3번과 5번은 펩신이 다시 펩시노겐으로 되돌아간다는 설정 자체가 성립하지 않습니다. 4번의 점액은 위점막 보호에는 중요하지만 펩시노겐 활성화를 일으키는 직접 인자는 아닙니다. 펩시노겐을 펩신으로 전환하는 직접적 조건은 염산에 의한 낮은 pH이며, 이 과정은 자가촉매적으로 진행됩니다.

참고 문헌 (논문 출처)

[1]
Mechanism of activation of the gastric aspartic proteinases: pepsinogen, progastricsin and prochymosin.일반논문Richter C, Tanaka T, Yada RY (1998) · DOI: 10.1042/bj3350481
[2]
The first cleavage site in pepsinogen activation.일반논문Kay J, Dykes CW (1977) · DOI: 10.1007/978-1-4757-0719-9_7
[3]
Purification and characterization of porcine pepsinogen B and pepsin B.일반논문Nielsen PK, Foltmann B (1995) · DOI: 10.1006/abbi.1995.1483
[4]
Rabbit pepsinogens. Purification, characterization, analysis of the conversion process to pepsin and determination of the NH2-terminal amino-acid sequences.일반논문Kageyama T, Takahashi K (1984) · DOI: 10.1111/j.1432-1033.1984.tb08186.x

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