아미노산 펩타이드와 단백질의 구조 | 마이메르시 MyMerci
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아미노산 펩타이드와 단백질의 구조

1. 아미노산·펩타이드와 단백질의 구조

[약품생화학]

(1) 아미노산의 화학적 성질과 펩타이드결합

① 표준 20종 아미노산 분류와 필수아미노산 9종

표준 20종 아미노산 분류(비극성 · 극성 · 산성 · 염기성) · 비극성은 소수성 상호작용으로 내부에 묻힘

필수아미노산 9종 : 히스티딘 · 아이소류신 · 류신 · 라이신 · 메싸이오닌 · 페닐알라닌 · 트레오닌 · 트립토판 · 발린 · 체내 합성 불가

② 등전점(pI)과 완충작용

등전점(pI)과 완충작용 : 알짜전하 0인 pH · pI보다 낮으면 양전하, 높으면 음전하 · 완충은 pKa 부근 최대 · 히스티딘(pKa 6) 기여

③ 펩타이드결합의 부분이중결합성과 라마찬드란 도표

펩타이드결합의 부분이중결합성 : 공명으로 회전 억제 · 여섯 원자 한 평면 · 대개 트랜스

라마찬드란 도표 : 파이·프사이 허용 조합 · 밀집 영역은 α-나선과 β-병풍 · 글리신이 가장 넓음

(2) 단백질의 고차구조와 폴딩

① 1~4차 구조와 소단위체

1~4차 구조와 소단위체 : 1차 서열 · 2차 국소 규칙구조 · 3차 입체배치 · 4차 회합

α-나선/β-병풍/β-회전 : α-나선은 3.6잔기/회전에 i와 i+4 수소결합 · 3차는 소수성 상호작용이 추진력, 이황화결합이 고정

② 단백질 폴딩과 샤페론, 아밀로이드 misfolding

단백질 폴딩과 샤페론 : 자유에너지 감소 방향 · 1차 구조가 최종 구조 결정 · 샤페론이 소수성 표면을 가려 응집 억제

접힘에 실패한 사슬이 쌓이면 아밀로이드 misfolding 침착이 생긴다.

③ 단백질 구조 단계 요약표

단계정의주된 결합력
1차아미노산 서열펩타이드결합
2차α-나선, β-병풍, β-회전수소결합
3차사슬 하나의 입체 배치소수성 상호작용, 이황화결합
4차소단위체 회합비공유 상호작용

(3) 대표 단백질의 구조와 기능 상관

① 헤모글로빈 협동결합과 산소해리곡선

헤모글로빈 협동결합과 S자형 산소해리곡선 : 4소단위체 · T→R 전환으로 친화도 증가 · 미오글로빈은 쌍곡선

2,3-BPG는 T상태에 결합해 산소친화도를 감소시켜 고지대에서 증가하고, Bohr 효과는 CO2 증가와 pH 감소로 조직 산소 방출을 늘린다.

② 콜라겐 삼중나선과 수산화프롤린

콜라겐 삼중나선과 수산화프롤린 : 세 잔기마다 글리신 반복 · 수산화는 비타민 C 의존 · 결핍 시 출혈과 상처 치유 지연

③ 산소결합 단백질 비교표

구분헤모글로빈미오글로빈
구조4량체 소단위체단량체
곡선S자형쌍곡선
협동결합있음없음
2,3-BPG친화도 감소영향 없음
Bohr 효과뚜렷함미미함

📌 실전 체크 포인트!

방향: 2,3-BPG와 수소이온, 이산화탄소가 증가하면 산소친화도는 감소하고 산소해리곡선은 오른쪽으로 이동한다.

감별: S자형 곡선은 협동결합을 하는 헤모글로빈, 쌍곡선은 협동결합이 없는 미오글로빈으로 갈라 외운다.

암기 대구: pH가 등전점(pI)보다 낮으면 양전하, 높으면 음전하이며 pI에서 용해도는 최소가 된다.

수치: 표준 아미노산 20종, 필수아미노산 9종, α-나선 한 바퀴 3.6잔기의 숫자를 묶어 정리한다.

감별: 아밀로이드 misfolding은 β-병풍 섬유의 축적이지 α-나선의 증가가 아니다.

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